Un antígeno es cualquier molécula capaz de producir la respuesta inmunitaria específica. Son normalmente proteínas, glucoproteínas y lipoproteínas. Cuando son detectadas por los linfocitos se pone en marcha todo el mecanismo de defensa: producción de linfocitos B y anticuerpos por un lado, y producción de linfocitos T y respuesta inmunitaria celular por otro.
Estas moléculas pueden estar libres o formar parte de las paredes o flagelos de las bacterias, de las estructuras de los virus o de las células de cualquier animal o planta.
No toda la molécula antagónica se une a los anticuerpos sino una parte llamada epitopo. Puede haber varios epítopos en un antígeno.
Ver el cuadro con los tipos de antígenos.
Cada uno de nosotros tiene sus propios antígenos en sus membranas célulares, como una especie de documento de identidad personal que no produce anticuerpos en nosotros, pero sí en las demás personas (problemas de rechazo de los trasplantes). Esos antígenos se llaman antígenos de histocompatibilidad y son glucoproteínas. Se codifican por los genes del complejo mayor de histocompatibilidad MHC.
Los anticuerpos son glucoproteínas que sintetizan los linfocitos B cuando son estimulados por un antígeno determinado. Son específicos de cada antígeno, por lo que hay diferentes tipos de linfocitos B que se especializan en producir anticuerpos para cada antígeno que entra en el organismo.
Tienen forma de Y y una estructura muy determinada con dos cadenas ligeras L idénticas entre sí de 200 aa con una región variable en el extremo (que le da su especificidad) y dos cadenas pesadas H idénticas entre sí de 400 a y con una región variable también en el extremo.
Estas cadenas pesadas pueden ser de cinco tipos (alfa, delta, épsilon, gamma y mu) que nos darán los cinco tipos de anticuerpos (A, D, E, G y M).
Por tanto, un anticuerpo tiene una región constante igual para cada clase de anticuerpo y diferente entre unas clases y otras (A, D. E, G y M). Por otra parte, tiene dos regiones variables que los diferencian dentro de la misma clase para cada tipo de antígeno concreto. Son los extremos de la Y donde se forma el parátopo donde se une al epitopo del antígeno.
Viendo el esquema de la página 332, podemos decir que en una molécula de anticuerpo, la parte proteica consta de varios dominios o zonas de plegamiento característico que tienen tanto las cadenas ligeras como las pesadas y que se unen entre sí por puentes disulfuro.
Al ser una glucoproteína, el anticuerpo tiene también una parte glucídica.
ES IMPORTANTE DOMINAR BIEN LOS CONCEPTOS DE ANTÍGENO Y ANTICUERPO ASÍ COMO LA ESTRUCTURA DE UN ANTICUERPO. ESTO ÚLTIMO ES FRECUENTE EN PREGUNTAS DE LA PEVAU COMO DIBUJO QUE HAY QUE INTERPRETAR
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